Wegen der Unterschiede in der Genomstruktur wurde diese Gruppe zum eigenen Genus erhoben. Sie sind tödlich für Mensch und Affenarten, ein natürlicher Wirt ist aber noch nicht gefunden. Diese Viren kommen primär in Zentralafrika und den Philippinen vor.
Morphologie
Die pleomorphen Filoviren (Ebola, Marburg, Reston) sind sich sehr ähnlich in Morphologie, Dichte und im SDS-Gel-Verhalten.
Ihre Grundstruktur ist länglich fadenförmig, manchmal auch bazillusförmig, sie können aber bis zu U-Form gebogen sein. Sie sind bis zu 14.000 nm lang mit einem Durchmesser von 80 nm.
Das Virus hat ein helikales Nucleocapsid (RNA-Genom und die Proteine NP,Vp35 oder P, VP30, L).
Das Nucleocapsid hat einen axialen Kanal und ist von einer Hülle aus Lipoproteinen, die von der Wirtszelle stammen, umgeben. Die Innenwandung der Lipidmembran ist mit dem NC-Protein VP40 assoziiert, ein Protein, das in hoher Konzentration vorkommt und dem M-Protein der Rhabdo- und Paramyxoviren ähnelt. Aus der Membranoberfläche ragen ca. 7 nm lange spikes, gebildet von dem Glycoprotein GP, das als Trimer vorliegt. Das Polypeptid VP 24 ist ebenfalls mit der Membran assoziiert.
Virusproteine
| Protein | Molecular weight |
Modification | Function | |
| Marburgvirus | Ebolavirus | |||
| NP | 96 kD | 104 kD | phosphoryliert | associated with RNA-genom, part of nucleocapsid |
| VP35(P) | 32 kD | 35 kD | part of nucleo capsid, transkriptase complex |
|
| L | 267 kD | 267 kD | RNA-dependend RNA- polymerase |
|
| VP 30 | 28 kD | 30 kD | part of nucleocapsid | |
| VP 40(M) | 38 kD | 40 kD | matrix protein | |
| VP24 | 24 kD | 24 kD | Adsorption, induction of Ab's membrane associated |
|
| GP | 170 kD | 125 kD | N-glycosilated O-glycosilated |
Membrane protein |
Die Virione beinhalten zumindest noch 7 Proteine mit wahrscheinlich identen Funktionen bei den verschiedenen Viren, Nicht-Struktur-Proteine sind bisher noch nicht identifiziert. Elektrophoretische Wandergeschwindigkeiten sind für Marburgviren und für Ebola charakteristisch..
Vier Proteine sind mit dem Nucleocapsid komplexiert (NP, L, VP30, VP35). Das Glycoprotein L ist mit der Membran assoziiert, die restlichen 2 (VP40, VP24) konnten noch nicht genau zugewiesen werden, hängen aber wohl mit der Membran zusammen.
Das große Nucleoprotein (NP) und VP30, das ein keines Nucleoprotein darstellt, scheinen mit der Virus-RNA komplexiert. Sie überziehen das ganze RNA-Genom und sind funktionell analog dem NP-Protein der Rhabdo- und Paramyxoviren. Sie sind verantwortlich für die helikale Struktur.
VP35 ist locker mit dem RNP verbunden und scheint ein Transkriptase-Komplex, ähnlich dem P-Protein der Paramyxoviren, zu sein.
Das L-Protein ist das größte und stellt die RNA-abhängige RNA-Polymerase dar.
Das Glykoprotein GP ist ein integrales Membranprotein, das die spikes formt und wohl als Mediator beim Eindringen des Virus in eine Zelle anzusehen ist.
Der genaue Mechanismus ist noch unbekannt, aber es wird vermutet, daß das Glycoprotein in Analogie die Adsorbtion wie auch die Penetration vermittelt. Transkription und Replikation finden im Cytoplasma statt. Die nichttranslatierte 3' Region des Genoms stellt wohl den Platz zum Caping und den Ansatzpunkt für die Polymerase dar.
Filovirengenom wird in solcher Weise transkribiert, daß monocistronische m-RNA gebildet wird, die der viralen RNA komplementär ist.
Die 5' Enden der subgenomischen RNA starten mit dem Transkriptionssignal. Die 3' Enden tragen einen Poly(A)-Schwanz, generiert von der Polymerase im Laufe von Uridinresten, die am 5' Ende aller Transkriptions-Terminierungs-Sequenzen liegt.
Ein Satz genesteter Plusstrang-RNA wird scheinbar geformt, eher vom 3' Ende, das auch die größere Menge NP-Protein als L produziert.
Die Effizienz der Transkription ist wohl auch neben der Anordnung der Gene, durch die Bildung sekundärer Strukturen am 3' Ende der Gene, Sekundärstrukturen in den intergenen Sequenzen, den überlappenden Genen, und das Vorhandensein von doppelten Terminations-Sequenzen.
Die Replikation des Genoms wird durch die Bildung eines kompletten komplementären Positivstrang-Antigenoms als Matrize für die Synthese der Nachkommen-Negativstrang-RNA. Die kompletten Positivstrang-Genome werden auch nur gebildet, wenn sich genug Protein, wahrscheinlich NP, gebildet hat.
Da die Genom-Enden komplementär sind, liegt nahe, daß es nur einen Punkt für das Caping sowohl auf dem Genom wie auch auf dem Antigenom sowie einen identischen Punkt für die Polymerase für die Transkription und die Replikation gibt.
Das Cytoplasma virus-infizierter Zellen enthält Einschlußkörperchen aus viralem Nucleocapsid, die im Laufe der Infektion wachsen und sich strukturieren.
Die Zellmembran ändert ihre Struktur durch das Einlagern von Glycoprotein und den viralen membran-assozierten Proteinen. Hier werden die Nucleocapside angelagert und das budding und die Abschnürung der neuen Viren beginnt.
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