Der Name setzt sich aus Pico (klein) und RNA, dem genomische Material, zusammen.
Die große Anzahl der Picornaviren führt zu einem weiten Infektionsspektrum und sehr verschiedenen Symptomen bzw. Erkrankungen. (=>Tabelle)
Sie werden heute in säurestabile und säurelabile eingeteilt, die sich als Erreger bevorzugt im Verdauungstrakt oder im Hals-Nasen-Rachenraum ansiedeln.
Morphologie
Die ikosaedrischen Nucleocapside haben einen Durchmesser von ca. 30 nm.
Das Capsid besteht aus 4 - 5 Polypeptiden (VP1- VP4, manche VP0), wobei VP0 ein Vorläuferprotein, in VP2 und VP4 gespalten wird. VP1-VP3 sind auf der Oberfläche angeordenet, VP4 im Inneren und mit dem Genom gekoppelt.
Genom
Das einzelsträngige RNA-Genom besteht aus 7200-8450 Basenpaaren, die wegen der Positivstrang-Orientierung direkt in Virusproteine translatiert werden können. Am 5'-Ende besitzt es ein kleines viruscodiertes Protein (VPg), das von einer nichtcodierenden Sequenz mit komplexer Sekundärstruktur (IRES) gefolgt wird. Diese ersetzt die zur Bindung an Ribosomen notwendige Cap-Struktur. Am 3'-Ende ist das Genom polyadenyliert, eine kurze Genomsequenz davor ist ebenfalls nichtcodierend.
Das Picornagenom stellt einen einzigen großen Leserahmen dar, der in ein Vorläuferprotein übersetzt wird, welches schon bei der Synthese proteolytisch in die verschiedenen Struktur- und Nichtstrukturproteine gespalten wird. Die Anordnung der Gene ist bei allen Picornaviren gleich.
RNA-positive Orientierung bedeutet, die RNA kann direkt für die Translation eingesetzt werden. Jedoch besitzt sie keine cap-Struktur und kann deswegen nicht mit dem cap-Bindungskomplex interagieren.
Jedoch besitzt das 5'Ende der RNA eine bis 1199 Nukleotide lange IRES-Sequenz. Diese Sequenz hat eine ausgeprägte Sekundärstruktur, die bewirkt, daß die ribosomalen Untereinheiten die mRNA erkennen und die Translation einleiten.
Ein durchgehendes Polyprotein wird synthetisiert, das während der Translation seine Sekundärstruktur annimmt und mit Hilfe der im Polyprotein enthaltenen 2A-Protease autoproteolytisch gespalten wird.
Nach dieser ersten Translation und Spaltung liegen sowohl die RNA-Polymerase als auch das Vpg-Protein vor. Diese werden verwendet um den -RNA-Strang zu synthetisieren.
Das Vpg-Protein wird durch Uridinreste verestert. Als Vpg-pUpU Komplex interagiert es mit dem pA+ Signal und fungiert als Primer für die Polymerase.
Der neue +ve RNA-Strang wird in ähnlicher Weise synthetisiert und sowohl als neue virale genomische Information als auch für die weitere Proteinsynthese verwendet.